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--- evolution_de_la_coagulation_du_sang_des_vertebres [2019/11/02 10:21] – [Evolution de la coagulation du sang des vertébrés] kawekaweau
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-====== Evolution de la coagulation du sang des vertébrés ======
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-Traduction de la page //The Evolution of Vertebrate Blood// par Ken Miller, version plus détaillée présentée dans son livre //Finding Darwin’s God//(([[https://www.babelio.com/livres/Miller-A-la-recherche-du-dieu-de-Darwin/208904|A la recherche du dieu de Darwin]] - Kenneth Raymond Miller, Jean-Christophe Napias (Traducteur), Éditeur : Presses de la Renaissance (2009)  - ISBN : 2750904420)), qui explique parfaitement l’évolution possible du système de coagulation du sang chez les vertébrés.
+Titre original : **The Evolution of Vertebrate Blood**
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+\\ Traduction de la page //The Evolution of Vertebrate Blood// par Ken Miller, version plus détaillée présentée dans son livre //Finding Darwin’s God//(([[https://www.babelio.com/livres/Miller-A-la-recherche-du-dieu-de-Darwin/208904|A la recherche du dieu de Darwin]] - Kenneth Raymond Miller, Jean-Christophe Napias (Traducteur), Éditeur : Presses de la Renaissance (2009)  - ISBN : 2750904420)), qui explique parfaitement l’évolution possible du système de coagulation du sang chez les vertébrés.
 Il expose bien que les caractéristiques du système (complexité y compris) sont non seulement explicables mais surtout tels qu'attendus par un système résultant d'une évolution.
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-La page d'origine est disponible ici : http://www.millerandlevine.com/km/evol/DI/clot/Clotting.html
+\\ La page d'origine est disponible ici : http://www.millerandlevine.com/km/evol/DI/clot/Clotting.html
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+====== Evolution de la coagulation du sang des vertébrés ======
 Le brouillon original de //Finding Darwin's God// contenait un compte rendu plus long et plus détaillé de la manière du système de coagulation des vertébrés pourrait avoir évolué. Ce document
 contient une partie de ce projet original (avec références) et un certain nombre de diagrammes. Mon
 éditeur a insisté pour que la section sur la coagulation du sang de mon brouillon était déjà trop long et trop technique, et que le manuscrit profiterait de la réduction des détails. Pour le lecteur lambda, je suis d'accord que c'était une sage décision éditoriale.
-Cependant, un certain nombre de lecteurs m'ont demandé de diffuser la description plus détaillée sur le Web, et c'est ce que ce document représente.
-Comme vous le verrez, ma description prévoyait à l'origine de suivre une partie du texte
+Cependant, un certain nombre de lecteurs m'ont demandé de diffuser la description plus détaillée sur le Web, et c'est ce que ce document représente. Comme vous le verrez, ma description prévoyait à l'origine de suivre une partie du texte
 expliquant l'évolution de la coagulation chez un invertébré - le homard. Si vous avez une copie de
 mon livre, le système de coagulation du homard est décrit aux pages 158-161.
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 Le système de coagulation humain se prête-t-il au même type d'analyse? À la base, le mécanisme actuel de la coagulation est remarquablement simple. Une protéine fibreuse soluble appelée le fibrinogène ("créateur de fibre") constituant environ 3% des protéines dans le plasma sanguin. Le fibrinogène a une partie collante près du centre de la molécule, mais la région collante est recouverte par quelques chaînes d'acides aminés à charges négatives. Comme les charges identiques se  repoussent, ces chaînes gardent les molécules de fibrinogène séparées.
 Lorsqu'un caillot se forme, une enzyme protéase (coupant les protéines) clive (coupe) les chaînes chargées. Cela expose les parties collantes de la molécule et, tout à coup, les fibrinogènes (qu'on appelle maintenant fibrines) commencent à se coller ensemble, commençant la formation d'un caillot.
-La protéase qui coupe les chaînes chargées s'appelle la thrombine. Donc, tout comme le système de coagulation du homard, le cœur de la réaction ne concerne que deux molécules: le fibrinogène et le
-thrombine. Mais contrairement au homard, cette machine a beaucoup plus à offrir. Il s'avère que la thrombine elle-même existe sous une forme inactive appelée prothrombine. Ainsi, tout comme le fibrinogène, elle doit être activé avant de pouvoir démarrer le processus de coagulation. Qu'est-ce qui active la prothrombine? Voici où la vie devient vraiment intéressante. La prothrombine, une protéase elle-même, est activée par une autre protéase appelé Facteur X, qui coupe une partie de la protéine inactive pour produire une thrombine active et formatrice de caillot.
-thrombine. OK, alors qu'est-ce qui active le facteur X? Croyez-le ou non, il y a encore plus de protéases, deux autres, en réalité, appelés facteurs VII et facteur IX, qui pouvant se transformer en  facteur X. qu’est-ce qui les transforme ? Voici où un bon professeur va au tableau, et moi aussi:
+La protéase qui coupe les chaînes chargées s'appelle la thrombine. Donc, tout comme le système de coagulation du homard, le cœur de la réaction ne concerne que deux molécules: le fibrinogène et le thrombine. Mais contrairement au homard, cette machine a beaucoup plus à offrir. Il s'avère que la thrombine elle-même existe sous une forme inactive appelée prothrombine. Ainsi, tout comme le fibrinogène, elle doit être activé avant de pouvoir démarrer le processus de coagulation. Qu'est-ce qui active la prothrombine? Voici où la vie devient vraiment intéressante. La prothrombine, une protéase elle-même, est activée par une autre protéase appelé Facteur X, qui coupe une partie de la protéine inactive pour produire une thrombine active et formatrice de caillot. OK, alors qu'est-ce qui active le facteur X? Croyez-le ou non, il y a encore plus de protéases, deux autres, en réalité, appelés facteurs VII et facteur IX, qui pouvant se transformer en  facteur X. qu’est-ce qui les transforme ? Voici où un bon professeur va au tableau, et moi aussi:
+{{ :clot-pathway.gif? }}
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 qui finissent par activer la formation de caillots.
+Cela a l'air joli, mais pourquoi une cascade? Pourquoi ne pourrions-nous pas avoir une voie plus simple, comme le homard, où quelque chose comme le facteur tissulaire qui activerait directement la coagulation? Eh bien, nous pourrions, mais une voie complexe, même si elle conduit les étudiants en biochimie à la distraction, présente des avantages propre. D'une part, les multiples étapes de la cascade amplifient le signal du premier stimulus. Si une seule molécule active du facteur XII pouvait activer, par exemple, 20 ou 30 molécules de Facteur XI, chaque niveau de la cascade multiplierait les effets du signal de départ. Mettez 5 ou 6 étapes dans la cascade, et vous avez amplifié un signal biochimique plus d'un million de fois. La coagulation avec moins d’étapes fonctionnerait toujours, mais il faudrait plus de temps pour produire une caillot important et serait beaucoup moins sensible aux petites blessures.
-Cela a l'air joli, mais pourquoi une cascade? Pourquoi ne pourrions-nous pas avoir une voie plus simple, comme le homard, où quelque chose comme le facteur tissulaire qui activerait directement la coagulation? Eh bien, nous pourrions, mais une voie complexe, même si elle conduit les étudiants en biochimie à la distraction, présente des avantages propre. D'une part, les multiples étapes de la cascade amplifient le signal du premier stimulus. Si une seule molécule active du facteur XII pouvait activer, par exemple, 20 ou 30 molécules de Facteur XI, chaque niveau de la cascade multiplierait les effets du signal de départ. Mettez 5 ou 6 étapes dans la cascade, et vous avez amplifié un signal biochimique plus d'un million de fois. La coagulation avec moins d’étapes fonctionnerait toujours, mais il faudrait plus de temps pour produire une caillot important et serait beaucoup moins sensible aux petites blessures.
 Michael Behe est impressionné par la complexité complexe de ce système, et moi aussi. Et il a
 également raison en soulignant que si nous retirons une partie de ce système, nous sommes en difficulté.
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 Regardez. La plupart des protéases à sérine, y compris la trypsine et la thrombine, sont auto-catalytiques. Cela signifie qu’elles peuvent s’activer elles-mêmes, dans de nombreux cas en coupant quelques acides aminés acides pour basculer sur leurs sites actifs. Donc, nous pourrions schématiser les fonctions réelles de notre protéase plasmatique ancestrale (que nous appellerons protéase A) comme ceci:
-http://www.millerandlevine.com/km/evol/DI/clot/Image3.gif
+{{ :image3.gif? }}
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 Maintenant, supposons qu’une duplication de gène se produise sur le gène de notre protéase, produisant un nouvelle version (B) du gène:
+{{ :image4.gif? }}
 Au début, comme pour la plupart des duplications de gènes, ce n'est pas grave. Les protéines A et B sont identiques.
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 quelque chose comme ça:
+{{ :image5.gif? }}
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 proximité de la blessure, la coagulation peut maintenant se produire plus rapidement, augmentant les chances de survie à une hémorragie. Exactement le genre de choses que la sélection naturelle favorise.
-Reculons un instant et réfléchissons à ce que nous venons de voir. Un simple jeu de duplication de gènes permet l’étape de la sélection de mutations de sites actifs qui améliorerait considérablement la
+Reculons un instant et réfléchissons à ce que nous venons de voir. Un simple jeu de duplication de gènes permet l’étape de la sélection de mutations de sites actifs qui améliorerait considérablement la processus de coagulation. Les duplications géniques sont des mutations neutres, le genre qui se produit tout le temps et par conséquent, avec assez de temps, sont hautement probables. Une fois que la duplication a eu lieu, toute mutation dans le site actif qui modifie les préférences de ce site actif dans la direction que j'ai mentionné sera fortement favorisée. Et cela signifie qu'un véritable système en 2 étapes va évoluer très rapidement.
-processus de coagulation. Les duplications géniques sont des mutations neutres, le genre qui se produit tout le temps et par conséquent, avec assez de temps, sont hautement probables. Une fois que la duplication a eu lieu, toute mutation dans le site actif qui modifie les préférences de ce site actif dans la direction que j'ai mentionné sera fortement favorisée. Et cela signifie qu'un véritable système en 2 étapes va évoluer très rapidement.
 Deux points supplémentaires doivent être mentionnés. Le premier est évident. Si la duplication de gènes et la mutation ultérieure de la protéase en double peut transformer un système à 1 étape en un système à 2 étapes, ils pourraient certainement transformer un système en deux étapes en un système en trois étapes. Cela signifie que l’augmentation de la complexité biochimique n’est pas seulement pris en compte par la théorie de l'évolution, elle est en fait prédit par elle.
 Le deuxième point est un peu plus subtil. Les premières étapes de l'évolution d'un système de caillot  ne  fonctionneront pas très bien. Mais au fur et à mesure que le système fonctionne mieux,
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 Eh bien, il s'avère que c'est le cas. Tout d'abord, gardez à l'esprit qu'un système de coagulation primitif, adéquat pour un animal avec une pression artérielle basse et un flux sanguin minimal, n'a pas la capacité de coagulation pour présenter ce genre de menace. Mais dès que le caillot occasionnel deviendrait assez gros assez pour présenter des risques pour la santé, la sélection naturelle favoriserait l’évolution de systèmes de mise en échec de la formation de caillots.
-Et d'où viendraient ces systèmes? De protéines pré-existantes, bien sûr, dupliquées et modifiées. Les tissus du corps produisent une protéineconnu sous le nom d'al-antitrypsine, qui se lie au site actif des protéases à sérine présentes dans les tissus et les désactivent. Donc, dès que les systèmes de coagulation sont devenus assez efficaces, la duplication de gène aurait présenté à la sélection naturelle  un inhibiteur de protéase de travail qui pourrait évoluer vers l’antithrombine, un inhibiteur similaire qui bloque aujourd’hui l’action de la protéase primaire, clivante au fibrinogène, la thrombine.
+Et d'où viendraient ces systèmes? De protéines pré-existantes, bien sûr, dupliquées et modifiées. Les tissus du corps produisent une protéine connue sous le nom d'**al-antitrypsine**, qui se lie au site actif des protéases à sérine présentes dans les tissus et les désactivent. Donc, dès que les systèmes de coagulation sont devenus assez efficaces, la duplication de gène aurait présenté à la sélection naturelle  un inhibiteur de protéase de travail qui pourrait évoluer vers l’**antithrombine**, un inhibiteur similaire qui bloque aujourd’hui l’action de la protéase primaire, clivante au fibrinogène, la thrombine.
-De manière similaire, le plasminogène, précurseur d’une puissante protéine dissolvant les caillots,
-trouvé dans le plasma, aurait été généré à partir de copies de gènes de protéase existants, juste
+De manière similaire, le **plasminogène**, précurseur d’une puissante protéine dissolvant les caillots, trouvé dans le plasma, aurait été généré à partir de copies de gènes de protéase existants, juste lorsqu’il devient avantageux de développer une capacité de dissolution des caillots.
-losqu’il devient avantageux de développer une capacité de dissolution des caillots.
 En bref, la clé pour comprendre l’évolution de la coagulation sanguine est de comprendre que
 le système actuel n’a pas évolué en une fois. Comme tous les systèmes biochimiques, il a évolué de
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 ==== Miner le passé biochimique ====
-Peut-on savoir avec certitude que la coagulation sanguine évolué de cette manière ?(ou de tout autre système biochimique) ? La réponse stricte, bien sûr, est que nous ne pouvons pas. Le meilleur que nous pouvons espérer de notre ancêtre des vertébrés sont des fossiles qui préservent des fragments de leur forme et de leur structure, et il semblerait ue leur biochimie serait perdue pour toujours. Mais ce n'est pas tout à fait vrai. Aujourd'hui, certains organismes sont les descendants de ce passé biologique (et biochimique), et ils fournissent un
+Peut-on savoir avec certitude que la coagulation sanguine évolué de cette manière ?(ou de tout autre système biochimique) ? La réponse stricte, bien sûr, est que nous ne pouvons pas. Le meilleur que nous pouvons espérer de notre ancêtre des vertébrés sont des fossiles qui préservent des fragments de leur forme et de leur structure, et il semblerait ue leur biochimie serait perdue pour toujours. Mais ce n'est pas tout à fait vrai. Aujourd'hui, certains organismes sont les descendants de ce passé biologique (et biochimique), et ils fournissent un occasion parfaite pour tester ces idées.
-occasion parfaite pour tester ces idées.
 Même un schéma général, comme celui que je viens de présenter, conduit à un certain nombre de
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 Il s'avère que le pancréas partage une origine embryonnaire commune avec un autre organe: le
 foie. Et, sans surprise, toutes les protéases de la coagulation sont fabriquées dans le foie. Alors, pour "obtenir" une protéase masquée dans le sérum, tout ce dont nous aurions besoin est une duplication de gène qui est activée dans l’organe "frère" du pancréas. Simple, raisonnable et étayé par la preuve.
-Ensuite, si la cascade de la coagulation a vraiment évolué comme je l’ai suggéré, les enzymes devraient être presque des duplicata d'une enzyme pancréatique et les unes des autres. En fait, elles le sont. La thrombine est non seulement homologue de la trypsine, une protéase à sérine du pancréas, mais les 5 protéases de la coagulation (prothrombine et facteurs X, IX, XI et VII) partagent beaucoup homologie aussi. Cela concorde bien sûr avec l'idée qu'ils ont été formés par
+Ensuite, si la cascade de la coagulation a vraiment évolué comme je l’ai suggéré, les enzymes devraient être presque des duplicata d'une enzyme pancréatique et les unes des autres. En fait, elles le sont. La thrombine est non seulement homologue de la trypsine, une protéase à sérine du pancréas, mais les 5 protéases de la coagulation (prothrombine et facteurs X, IX, XI et VII) partagent beaucoup homologie aussi. Cela concorde bien sûr avec l'idée qu'ils ont été formés par duplication de gènes, juste comme suggéré. Mais il y a plus que cela. Nous pourrions prendre un organisme, les humains par exemple, et construisent un "arbre" de ramification basé sur le degrés de similitude et de différence entre chacune des cinq protéases de la coagulation. Maintenant, si les duplications géniques qui ont produit la cascade de la coagulation ont eu lieu il y a longtemps chez un vertébré ancestral, nous devrions pouvoir prendre n’importe quel autre vertébré et construire un arbre similaire dont les relations entre les cinq protéases de la coagulation correspondent aux relations entre les protéases humaines. C’est un test puissant pour notre petit projet car il nécessite que les séquences non encore découvertes doivent correspondre à un modèle particulier. Et comme chacun sait qui a suivi les travaux du laboratoire de Doolittle au fil des ans, c’est aussi un test que l’évolution passe, un organisme après l'autre.
-duplication de gènes, juste comme suggéré. Mais il y a plus que cela. Nous pourrions prendre un
-organisme, les humains par exemple, et construisent un "arbre" de ramification basé sur le
-degrés de similitude et de différence entre chacune des cinq protéases de la coagulation. Maintenant, si les duplications géniques qui ont produit la cascade de la coagulation ont eu lieu il y a longtemps chez un vertébré ancestral, nous devrions pouvoir prendre n’importe quel autre vertébré et construire un arbre similaire dont les relations entre les cinq protéases de la coagulation correspondent aux relations entre les protéases humaines. C’est un test puissant pour notre petit projet car il nécessite que les séquences non encore découvertes doivent correspondre à un modèle particulier. Et comme chacun sait qui a suivi les travaux du laboratoire de Doolittle au fil des ans, c’est aussi un test que l’évolution passe, un organisme après l'autre.
-De nombreux autres tests et prévisions peuvent également être imposés à ce schéma, mais
+De nombreux autres tests et prévisions peuvent également être imposés à ce schéma, mais l'un des plus audacieux a été fait par Doolittle lui-même il y a plus de dix ans. Si le gène du fibrinogène moderne a été réellement sélectionné à partir d’un gène ancestral dupliqué, un qui n’avait rien à faire avec la coagulation du sang, alors nous devrions être en mesure de trouver un gène de type fibrinogène chez un animal qui ne possède pas la voie de la coagulation des vertébrés. En d'autres termes, nous devrions pouvoir trouver une protéine fibrinogène ne coagulant pas, dans un invertébré. C'est une prédiction audacieuse puissante, parce que s'il ne pouvait pas être trouvé, il mettrait en doute tout le schéma évolutif de Doolittle.
-l'un des plus audacieux a été fait par Doolittle lui-même il y a plus de dix ans. Si le gène du fibrinogène moderne a été réellement sélectionné à partir d’un gène ancestral dupliqué, un qui n’avait rien à faire avec la coagulation du sang, alors nous devrions être en mesure de trouver un gène de type fibrinogène chez un animal qui ne possède pas la voie de la coagulation des vertébrés. En d'autres termes, nous devrions pouvoir trouver une protéine fibrinogène ne coagulant pas, dans un invertébré. C'est une prédiction audacieuse puissante, parce que s'il ne pouvait pas être trouvé, il mettrait en doute tout le schéma évolutif de Doolittle.
 Ne vous inquiétez pas. En 1990, Xun Yu et Doolittle ont gagné leur propre pari, trouvant une séquence-type du fibrinogène chez l'holothurie, un échinoderme (appelé concombre de mer). Le gène du fibrinogène chez les vertébrés, tout comme les gènes pour les autres protéines de la séquence de coagulation, a été formée par la duplication et modification de gènes préexistants.
-Maintenant, ce ne serait pas juste, simplement parce que nous avons présenté un schéma d'évolution réaliste, soutenu par des séquences de gènes d'organismes modernes, pour suggérer que nous savons maintenant exactement comment le système de coagulation a évolué. Cela serait aller trop loin pour nos capacités  limités à reconstruire les détails du passé. Mais néanmoins, il ne fait aucun doute que nous savons assez pour élaborer un scénario plausible et scientifiquement valable sur la manière dont il pourrait avoir évolué. Et ce scénario fait des prédictions spécifiques qui peuvent être testés et vérifiés comme preuve.
-==== References ====
-Doolittle, R. F., (1993) "The evolution of vertebrate blood coagulation: A case of yin and
-yang," Thrombosis and Haemostasis 70: 24-28.
-Doolittle, R. F., and Feng, D. F., (1987) "Reconstructing the evolution of vertebrate blood
-coagulation from a consideration of the amino acid sequences of clotting proteins," Cold
-Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology 52: 869-874.
-Doolittle, R. F., and Riley, M. (1990) "The amino-acid sequence of lobster fibriongen reveals
+Maintenant, ce ne serait pas juste, simplement parce que nous avons présenté un schéma d'évolution réaliste, soutenu par des séquences de gènes d'organismes modernes, de suggérer que nous savons maintenant __exactement__ comment le système de coagulation a évolué. Cela serait aller trop loin pour nos capacités  limités à reconstruire les détails du passé. Mais néanmoins, il ne fait aucun doute que nous savons assez pour élaborer un scénario plausible et scientifiquement valable sur la manière dont il pourrait avoir évolué. Et ce scénario fait des prédictions spécifiques qui peuvent être testés et vérifiés comme preuve.
-common ancestry with vitellogenin." Biochemical and Biophysical Research
-Communications. 167: 16-19.
-Xu, X., and Doolittle, R. F., (1990) "Presence of a vertebrate fibrinogen-like sequence in an
+==== Références ====
-echinoderm." Proceedings of the National Academy of Sciences (USA) 87: 2097-2101.
+  * Doolittle, R. F., (1993) "The evolution of vertebrate blood coagulation: A case of yin and yang," Thrombosis and Haemostasis 70: 24-28.
+  * Doolittle, R. F., and Feng, D. F., (1987) "Reconstructing the evolution of vertebrate blood coagulation from a consideration of the amino acid sequences of clotting proteins," Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology 52: 869-874.
+  * Doolittle, R. F., and Riley, M. (1990) "The amino-acid sequence of lobster fibriongen reveals common ancestry with vitellogenin." Biochemical and Biophysical Research Communications. 167: 16-19.
+  * Xu, X., and Doolittle, R. F., (1990) "Presence of a vertebrate fibrinogen-like sequence in an echinoderm." Proceedings of the National Academy of Sciences (USA) 87: 2097-2101.